Vernis d'asphalte. recettes simples

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En raison de ses propriétés et de son faible prix vernis d'asphalte artificiels et naturels sont largement utilisés.

Ces vernis sont les plus utilisés pour les produits métalliques, car ils les protègent de la rouille. Les vernis pour le fer doivent être préparés à partir d'asphalte contenant le moins d'acide possible. Pour donner une couleur noire plus intense, des peintures bleues solubles dans l'huile sont ajoutées aux vernis d'asphalte.

Vernis d'asphalte de haute qualité

Fusible 100 poids. parties d'asphalte syrien d'un poids de 60. heures d'harpius, préalablement fondues avec 5-10% de chaux. Laisser refroidir et à une température d'environ 100 °C ajouter 200 % en poids. y compris la térébenthine.

Vernis d'asphalte pas cher

Alliage 5 poids. parties d'asphalte syrien d'un poids de 40. heures de brai de goudron de houille et, en le laissant refroidir à 80-100 °C, ajoutez 40 en poids. y compris la térébenthine.

Vernis de poêle

100 poids. H. L'asphalte syrien est fusionné avec 80 wt. heures d'huile siccative et après refroidissement ajouter 180 wt. H. térébenthine.

Laque pour le fer

20 poids. des parties d'asphalte sont fondues avec 15 en poids. parties de beurre concentré et à 180-200 °C, ajoutez 2 en poids. h. Ajoutez ensuite 10 poids. parties de colophane et après refroidissement, diluez le poids. y compris la térébenthine.

Vernis asphalte pour cuir

10 poids y compris l'asphalte naturel, 10 wt. heures d'asphalte de charbon et 10 wt. heures de résine de pin fondue avec 2 wt. heures de cire et 2 wt. heures de paraffine, ajouter à la masse de 40 wt. heures d'huile de lin siccative et 2 siècles d'huile. heures de bleu parisien sec, puis chauffé sous agitation jusqu'à ce que le liquide commence à donner des vapeurs lourdes. Dès qu'une goutte de l'échantillon sur le papier ne forme pas de taches, et lors du refroidissement, elle s'étire en fils minces, la masse est retirée de la chaleur, laissée refroidir légèrement et 10 wt. heures de térébenthine et 10 wt. y compris le benzène.

Le cuir destiné au laquage est d'abord teint avec une solution de couleur de base de 10 wt. heures de violet de méthyle dans 10 wt. heures d'alcool de vin fort. Après séchage, le vernis est appliqué et la peau prend un aspect noir bleuté avec une teinte brillante.

Vernis bitumineux isolant

Huile de lin condensée 150 g;
Asphalte 50 g;
Soufre 3,5 g ;
Gléta 1 g ;
Térébenthine 50 g;
Essence 200 g;
Pyrolousite 0,5 g

Auteur : Korolev V.A.

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On sait peu de choses sur les maladies à prions - heureusement, elles sont assez rares. Le plus souvent, ils se développent de manière arbitraire (dans 90% des cas), environ 10% sont héréditaires, 1% supplémentaires sont dus à une infection par des animaux ou lors de procédures médicales. Il n'y a pas de remède; On sait que tous les prions de mammifères sont des formes défectueuses de la protéine PrPC, qui est codée par le gène PRNP, mais la structure de ces formes est mal comprise et les scientifiques ne savent toujours pas exactement comment les formes de prions se lient au cerveau et provoquent des pathologies. changements. La plupart des recherches ont été effectuées sur des prions de rongeurs - souris de laboratoire, hamsters et rats; probablement pour cette raison, les essais de méthodes thérapeutiques basés sur ces études se sont soldés par des échecs.

L'une des principales difficultés auxquelles sont confrontés les scientifiques qui étudient les prions est la difficulté d'isoler l'objet d'étude. On a tenté d'introduire une mutation responsable du développement de maladies à prions chez les rongeurs dans le génome de bactéries inoffensives et de forcer ces dernières à synthétiser des prions ; cependant, des études récentes ont montré la faible efficacité de cette méthode. Les prions humains n'ont jusqu'à présent pas pu être obtenus du tout in vitro.

Les scientifiques ont étudié la réaction de la protéine humaine normale PrPC et des prions, les agents responsables de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, en présence d'une nouvelle enzyme. En comparant la structure des prions ainsi obtenus avec ceux obtenus à partir du corps du patient, les scientifiques ont été convaincus que les prions qu'ils synthétisent sont identiques à ceux qui ont provoqué la maladie chez l'homme. Chez les souris ayant reçu des injections de prions synthétiques, des perturbations pathologiques de la structure du cerveau ont été détectées dès 200 jours après l'injection ; dans l'article, les scientifiques notent qu'ils sont parvenus à obtenir une protéine "particulièrement neurotoxique".

Après avoir obtenu une quantité suffisante de la forme prion de la protéine à l'aide de leur technique, les scientifiques ont déterminé quelles parties de la molécule défectueuse sont importantes pour la réplication de la protéine dans un organisme vivant et lesquelles sont responsables de la liaison à d'autres molécules dans le cerveau. Ces connaissances aideront les scientifiques à comprendre le fonctionnement des prions et éventuellement à suggérer des traitements pour les maladies à prions.

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