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ENCYCLOPÉDIE DE LA RADIOÉLECTRONIQUE ET DU GÉNIE ÉLECTRIQUE
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Conception de transformateurs à large bande. Encyclopédie de l'électronique radio et de l'électrotechnique

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Dans un article consacré à la conception de transformateurs large bande (SHPT) sur anneaux de ferrite pour amplificateurs de puissance à transistor KB, il est noté que la section de l'anneau doit être de 0,25 cm2 pour chaque 100 watts. L'inductance de l'enroulement est calculée par la formule Lmin[MKrH]=4R/(27pf), où R est la résistance du circuit dans lequel cet enroulement est connecté [Ohm], af est la fréquence de fonctionnement inférieure du SHPT [MHz]. Ainsi, pour f=1,8 MHz et R=50 Ohm Lmin=18 µH.

Conception de transformateurs large bande
Ris.1
Conception de transformateurs large bande
Ris.2

Les figures 1 et 2 montrent des circuits de transformateur 1:4 et 1:9 pour cet exemple, respectivement. Le premier d'entre eux est enroulé avec quatre fils assemblés, à condition d'obtenir une inductance d'un enroulement de 4,5 μH, et les enroulements sont connectés conformément à la Fig. 1. Le deuxième SPT est enroulé simultanément avec six fils avec une inductance d'un enroulement de 2 μH.

Auteur : Zoltan Jabot (HA9PN) ; Publication : N. Bolchakov, rf.atnn.ru

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On sait peu de choses sur les maladies à prions - heureusement, elles sont assez rares. Le plus souvent, ils se développent de manière arbitraire (dans 90% des cas), environ 10% sont héréditaires, 1% supplémentaires sont dus à une infection par des animaux ou lors de procédures médicales. Il n'y a pas de remède; On sait que tous les prions de mammifères sont des formes défectueuses de la protéine PrPC, qui est codée par le gène PRNP, mais la structure de ces formes est mal comprise et les scientifiques ne savent toujours pas exactement comment les formes de prions se lient au cerveau et provoquent des pathologies. changements. La plupart des recherches ont été effectuées sur des prions de rongeurs - souris de laboratoire, hamsters et rats; probablement pour cette raison, les essais de méthodes thérapeutiques basés sur ces études se sont soldés par des échecs.

L'une des principales difficultés auxquelles sont confrontés les scientifiques qui étudient les prions est la difficulté d'isoler l'objet d'étude. On a tenté d'introduire une mutation responsable du développement de maladies à prions chez les rongeurs dans le génome de bactéries inoffensives et de forcer ces dernières à synthétiser des prions ; cependant, des études récentes ont montré la faible efficacité de cette méthode. Les prions humains n'ont jusqu'à présent pas pu être obtenus du tout in vitro.

Les scientifiques ont étudié la réaction de la protéine humaine normale PrPC et des prions, les agents responsables de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, en présence d'une nouvelle enzyme. En comparant la structure des prions ainsi obtenus avec ceux obtenus à partir du corps du patient, les scientifiques ont été convaincus que les prions qu'ils synthétisent sont identiques à ceux qui ont provoqué la maladie chez l'homme. Chez les souris ayant reçu des injections de prions synthétiques, des perturbations pathologiques de la structure du cerveau ont été détectées dès 200 jours après l'injection ; dans l'article, les scientifiques notent qu'ils sont parvenus à obtenir une protéine "particulièrement neurotoxique".

Après avoir obtenu une quantité suffisante de la forme prion de la protéine à l'aide de leur technique, les scientifiques ont déterminé quelles parties de la molécule défectueuse sont importantes pour la réplication de la protéine dans un organisme vivant et lesquelles sont responsables de la liaison à d'autres molécules dans le cerveau. Ces connaissances aideront les scientifiques à comprendre le fonctionnement des prions et éventuellement à suggérer des traitements pour les maladies à prions.

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