Expériences avec des enzymes : les amylases. Expériences de chimie amusantes à la maison

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Les enzymes accélèrent de nombreuses réactions chimiques, mais elles le font de manière sélective. Chacun d'eux a sa propre "spécialité" étroite, le même processus est parfois accéléré par plusieurs enzymes. C'est ce que nous allons maintenant vérifier.

Considérons les enzymes qui détruisent l'amidon avec l'ajout de molécules d'eau à ses "fragments", c'est-à-dire des enzymes hydrolytiques. Parmi elles se trouvent les amylases, dont nous avons déjà parlé dans le chapitre "Expériences avec des glucides". Puisque vous connaissez déjà l'essence de l'action de telles enzymes, nous allons immédiatement nous lancer dans des expériences comparatives: nous vérifierons comment les amylases humaines et animales agissent sur l'amidon.

La source d'amylase humaine, comme auparavant, sera la salive. Des amylases d'origine animale peuvent être trouvées dans le miel d'abeille.

Préparez d'abord cinq solutions. Première solution : recueillir environ 0,5 ml de salive dans un tube à essai et diluer vingt fois avec de l'eau bouillie froide. Deuxième solution : pâte d'amidon très liquide (un quart de cuillère à café d'amidon dans un verre d'eau). La troisième solution: la teinture d'iode de pharmacie diluée vingt fois avec de l'eau. Quatrième solution : deux ou trois gouttes de miel d'abeille diluées dix fois avec de l'eau et soigneusement mélangées. Cinquième solution : une demi-cuillère à café de bicarbonate de soude pour dix cuillères à soupe d'eau.

Cette fois, vous aurez besoin de neuf éprouvettes. Verser environ 5 ml de pâte dans tous les tubes à essai. Dans les tubes 1, 4 et 7, ajoutez 5 gouttes de vinaigre à la pipette, et dans les tubes 2, 5 et 8, ajoutez la même quantité de solution de soude. Ajouter 5 gouttes d'eau pure dans les tubes restants. Mélanger le contenu de tous les tubes à essai et ajouter 10 gouttes de salive diluée à chacun.

Après 10 minutes, ajouter une ou deux gouttes de solution d'iode dans les éprouvettes 1, 2 et 3 et mélanger le mélange. Surveillez le changement de couleur. Après encore 15 minutes, ajouter la même portion d'iode aux tubes 4, 5 et 6, et après encore 10 minutes, ajouter aux tubes restants. L'amidon et les dextrines, comme vous vous en souvenez, donnent une couleur différente avec le foyer, et à mesure que l'amylase décompose l'amidon, la couleur change. Ainsi, vous pouvez juger non seulement de la dégradation de l'amidon, mais également de l'environnement - acide, neutre ou alcalin - le plus favorable à ce processus.

L'expérience avec le miel d'abeille se déroule exactement de la même manière. L'activité des amylases dans différents échantillons peut varier considérablement, par conséquent, le temps d'hydrolyse peut devoir être réduit ou augmenté. Par exemple, la salive des gros fumeurs contient très peu d'amylase.

Pour la prochaine expérience, vous aurez besoin de malt d'orge - des grains d'orge germés. Trempez les grains dans l'eau pendant quelques heures et laissez-les germer sur une soucoupe pendant 4-5 jours, en ajoutant un peu d'eau chaque jour. Séparez les germes, rincez à l'eau et frottez soigneusement avec un pilon ou une cuillère en bois. Diluez le gruau avec une double quantité d'eau distillée et pressez-le à travers un chiffon épais dans un verre. Cet extrait contient deux enzymes : l'alpha-amylase et la bêta-amylase. Avec un traitement supplémentaire, l'un d'eux peut être détruit afin d'observer l'action de l'autre. L'alpha-amylase est détruite par chauffage. Ajouter trois parties d'eau à une partie de l'extrait d'orge, agiter le mélange et le chauffer pendant 20 minutes dans un bain-marie à 70 0C, en remuant soigneusement. La solution refroidie contient de la bêta-amylase.

Maintenant, pour obtenir une solution d'alpha-amylase, vous devez détruire la bêta-amylase avec de l'acide. Refroidissez environ 5 ml de l'extrait à 2-3 ° C au réfrigérateur ou sur de la glace, ajoutez une cuillère à café incomplète de vinaigre réfrigéré et ajoutez de l'eau froide dans le tube à essai presque jusqu'au sommet. Mélangez le mélange et laissez agir 15 à 20 minutes, puis neutralisez la solution en ajoutant de la poudre de craie jusqu'à ce que les bulles s'arrêtent. Agiter à nouveau le mélange, diluer deux fois avec de l'eau, laisser reposer et égoutter le liquide sur le précipité dans un tube à essai propre. Ceci termine la préparation de l'expérience.

Verser dans dix éprouvettes 1 ml de solution d'amidon et 9 ml d'eau. Ajouter dix gouttes de solution d'alpha-amylase avec une pipette dans les tubes à essai 1 à 5, ajouter la même quantité de solution de bêta-amylase dans les tubes à essai restants, mélanger le contenu de tous les tubes à essai. Après 3 minutes, ajouter une goutte de solution d'iode dans les éprouvettes 1 et 6 et agiter. Faire de même avec les éprouvettes 2 et 7 après 5 min, 3 et 8 après 10 min, 4 et 9 après 20 min, 5 et 10 après 30 min.

Vous remarquerez qu'en présence d'alpha-amylase, la couleur change rapidement : bleu-violet - rose-jaune : dans ce cas, il se forme des dextrines - fragments de molécules d'amidon. La bêta-amylase agit différemment: elle semble "mordre" des morceaux de molécules d'amidon, et donc la couleur avec l'iode reste bleue, mais à mesure que l'amidon se décompose, sa luminosité diminue.

Les résultats de cette expérience montrent clairement la diversité des propriétés même pour des enzymes similaires. Dans les organismes vivants, les enzymes agissent généralement ensemble. Les transformations qui se produisent sont beaucoup plus compliquées que ces réactions relativement simples que vous avez observées dans des éprouvettes. Mais la connaissance du simple est le premier pas vers la connaissance du complexe.

Auteur : Olgin O.M.

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